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haemtech HCI-0150R說明書
纖維蛋白原
的域結構顯示了Aα,Bβ和γ鏈的三角結構,釋放FPA和FPB的IIa裂解位點(IIa)以及產生D片段和E片段的纖溶酶裂解位點(Pm)。
凝血酶(IIa)催化的可溶性纖維蛋白原(Fbg)裂解形成纖維蛋白(Fbn)是凝血級聯反應中的終蛋白水解事件。這些可溶性Fbn單體自發聚合形成不溶性Fbn網絡,該網絡通過因子XIIIa催化的α和γ鏈的lys和glu殘基交聯而穩定。Fbn網絡是止血栓的主要蛋白質成分。
血漿纖維蛋白原是肝臟中合成的大糖蛋白(Mr = 340,000),濃度為2.6 mg / ml。它是由三對二硫鍵連接的不同多肽鏈(Aα,Bβ和γ)組成的二硫鍵連接的二聚體。Aα鏈的顯著特征是N端肽(纖維蛋白肽A(FPA,1-16)),XIIIa因子交聯位點和2個磷酸化位點。合成時,Fbg被*磷酸化,但僅以20-30%的磷酸化水平循環。Bβ鏈包含纖維蛋白肽B(FPB,1-14),3個N-連接的碳水化合物部分(Mr = 2500)之一和N-末端焦谷氨酸。γ鏈包含另一個N-連接的糖基化位點和XIIIa因子交聯位點。2個伸長的亞基((AαBβγ)2)以反平行的方式排列,形成6條鏈的三點狀排列。節點由3條平行鏈之間的二硫環形成。中心節點(n-二硫鍵結,E結構域)由通過11個二硫鍵連接在一起的所有6條鏈的N-末端形成。該區域包含2個IIa敏感位點。通過在R16-G17處裂解釋放的FPA產生Fbn I,從而暴露Aα鏈上的聚合位點(17-20)。這些區域與Fbn的D結構域上的互補區域結合形成原纖維。隨后,FPB(R14-G15)從Bβ鏈的IIa裂解暴露出額外的聚合位點,并促進Fbn網絡的橫向生長。通過在R16-G17處裂解釋放的FPA產生Fbn I,從而暴露Aα鏈上的聚合位點(17-20)。這些區域與Fbn的D結構域上的互補區域結合形成原纖維。隨后,FPB(R14-G15)從Bβ鏈的IIa裂解暴露出額外的聚合位點,并促進Fbn網絡的橫向生長。通過在R16-G17處裂解釋放的FPA產生Fbn I,從而暴露Aα鏈上的聚合位點(17-20)。這些區域與Fbn的D結構域上的互補區域結合形成原纖維。隨后,FPB(R14-G15)從Bβ鏈的IIa裂解暴露出額外的聚合位點,并促進Fbn網絡的橫向生長。
中心節點(E域)和C端節點(D域)之間的2個域中的每個域均由彼此纏繞的Aα,Bβ和γ鏈的平行α螺旋區域組成,形成“線圈”極性殘基朝外,非極性殘基形成疏水核。在該區域中,所有3條鏈均具有蛋白酶(纖溶酶)敏感位點。另一個主要的纖溶酶主要敏感位點是來自C端節點的α鏈的親水性擾動。在這些位點上受控的纖溶酶降解將Fbg轉化為片段D和片段E。通過鹽分餾,凝膠過濾和離子交換色譜分離各個片段。將片段凍干以供儲存在4℃下。高度純化的研究級纖維蛋白原(> 95%可凝塊)是通過常規技術和親和力技術的組合制備的。它以檸檬酸磷酸鹽的冷凍溶液形式提供,可在-80°C下儲存。
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