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名稱：C3蛋白濃縮           C3 Protein Concentrated           

目錄號：      A113c

提供的大小：          1000微克/瓶

濃度：           5.0 mg / mL （見實際濃度分析證書）

形式：                          冷凍液體

活性：                      與正常人血清標準相比> 70％（見分析證書）。

純度： 通過SDS-PAGE> 95％                       

緩沖液：                        10mM磷酸鈉，145mM NaCl，pH7.2

滅絕 科夫。        阿 _280 納米=  1.03以1.0毫克/毫升

分子量：     185,000Da（2鏈）

防腐劑：              無，0.22μm過濾

存儲：                      -70 ^Ò C或以下。  避免凍結/解凍（每次解凍> 10％的活性損失）。

資源：                       正常 人血清（通過認證測試顯示為陰性

對于 HBsAg，HTLV-I / II，STS以及針對HCV，HIV-1和HIV-II的抗體）。

預防措施：               使用正常的預防措施處理人體血液制品。

產地：                        制造在美國。

一般描述

濃縮C3主要是因為血清中C3的正常濃度高（約1.2mg / ml），因此重構耗竭血清需要高濃度的該補體蛋白。  天然人C3是含有兩個二硫鍵連接的鏈的天然糖基化（?2.7％）多肽。  C3對補體激活的所有三種途徑的激活至關重要（Law，SKA和Reid，KBM（1995））。  每個途徑的啟動產生與目標表面結合的蛋白水解酶復合物（C3轉化酶）。  這些酶切割C3中的肽鍵釋放過敏毒素 C3a并激活C3b。  在短時間內（?60μs），這種新生C3b能夠與目標表面上的羥基反應并共價偶聯。  碳水化合物是的目標，但蛋白質羥基和氨基也會發生反應。  用C3b標記目標表面的過程稱為調理作用。  新生C3b中的反應性位點是硫酯（Tack BJ等（1980）; Pangburn MK和Müller-Eberhard HJ（1980）），C3b通過共價酯鍵連接到靶上（如果形成酰胺鍵，則形成C3b與氨基連接）。  補體激活過程中激活的大多數C3不會附著在表面上，因為它的硫酯與水反應形成液相C3b，液相C3b由因子H和I迅速失活而形成iC3b。  表面結合的C3b在所有三種途徑中都是必需的，以有效激活C5和形成裂解靶細胞膜的C5b-9復合物。  表面結合的C3b及其分解產物iC3b和C3d被淋巴和吞噬細胞上的許多受體識別，所述淋巴和吞噬細胞使用C3b 配體刺激抗原呈遞至適應性免疫系統的細胞。  終的結果是目標特異性B細胞和T細胞種群的擴大。

物理特性和結構

分子量：  185,000道爾頓，由兩個二硫鍵連接組成。  α鏈是110,000道爾頓（含有C3a和C3d結構域），β鏈是75,000道爾頓。  α和β鏈通過單個二硫鍵連接。C3   的等電位約為。5.9

在C3轉化酶切割C3后，從α鏈的N端釋放C3a（77個氨基酸片段，9083Da），并且C3b（176,000Da）共價連接至活化劑表面。  已經描述了C3和C3b的晶體衍生的結構（Gros，P。（2008）），并且這些顯示C3a-C3b肽鍵斷裂后在C3的C3b部分發生大的構象變化。 

            天然C3和C4在血漿中循環，分子內 硫酯鍵連接C3d或C4d結構域中的甘氨酸和谷氨酰胺殘基。  這些硫酯鍵容易受到胺（例如氨，甲胺，羥胺和肼）的親核攻擊，所有這些都被用于使血清中的補體失活。 

            CAS號碼：  80295-41-6

MDL編號：  MFCD00130836       

功能

            C3對于有效補體活化和隨后將抗原遞呈至適應性免疫系統的細胞是*的（Lambris，JD（1988））。  識別目標后，補體被三條補體途徑之一激活，酶（C3轉化酶）在靶表面形成。  這些酶（C4b ，C2a 或C3b，Bb）在α鏈的精氨酸 77釋放過敏毒素 C3a并將C3b沉積在靶表面上后切割C3 。  雖然有一個非常薄弱的??C3旁路系統，通過經典和凝集素途徑（C4b ，C2a可以以C3b，C4b，C2a的大約1/2000的比率以約1/2000的比率激活C5而不具有C3b），C3b對于有效的C5激活是必需的（Rawal N.和Pangburn MK（2003））。

            純化的C4對凍融極其敏感，在每個凍融循環中凍結/融化損失5-10％的活性。  這也是中間溫度如-20敏感^ö C.   的時間越長其保持在中間溫度越活性喪失。  在-20幾個小時^Ø C能*滅活它，即使它仍然*凍結。

測定

            補充激活需要C3。  因此，C3功能的典型測定使用缺乏C3的系統中的細胞裂解終點，除了來自被測定的來源。  有三種基本測定。  1）抗體致敏的綿羊紅細胞（EA）可用于使用貧C3的人血清的CH50型分析。  該測定的靈敏度約為50ng C3。  2）EA和純化組分C1，C4和C2可用于制備利用C3進行有效C5激活和裂解的EAC142細胞（Dodds，AW和Sim，RB（1997））。   該測定的靈敏度約為5ng C3。  3）可以使用替代性途徑測定法，其在5mM MgEGTA存在下使用兔紅細胞和貧C3人血清。  該測定的靈敏度約為200ng C3。

體內

            血清濃度為1.0至1.5mg / mL，平均1.2mg / mL，這使得C3成為血液中豐富的補體蛋白。  它代表約。血液中總蛋白的2.5％，不包括白蛋白和免疫球蛋白，是血漿中蛋白質的?8％。  合成的主要部位是肝，但是C3也可以在巨噬細胞，嗜中性粒細胞， 星形膠質細胞以及身體許多組織中的內皮和上皮細胞中產生。

規

            C3的生物合成在IL-1，IL-6，TNF-α和LPS合成C3的大多數細胞中上調。嗜中性粒細胞被 IL-1和IFN-γ 下調   

遺傳學

            人類染色體定位19p13.3-p13.2。小鼠染色體定位染色體17和大鼠染色體9.登錄號K02765（人）和K02782（小鼠）。人類基因組結構：該基因跨越41kb和41個外顯子      

不足之處

             完整的人C3缺陷很少見，但已發現一些病例。重要的是，患有這種疾病的成年人雖然因免疫力受損而存在高風險，但未必是致命的。  一個充分表征的2歲兒童缺陷的病例表明，該缺陷與復發性化膿性感染，樹突細胞分化受損，獲得B細胞記憶能力受損和調節性T細胞發育不足有關。  疫苗接種僅產生小的短期抗體應答（Ghannam A等，（2008））。  其他人類病例和許多動物實驗模型支持這些結論（Singer，L等人，（1994））。  這些免疫系統缺陷與C3缺陷的關聯強烈支持C3在先天性和適應性免疫應答中的主要作用。

            C3的缺乏還導致不能調理細菌，導致吞噬作用降低，不能釋放C3a并且嚴重降低產生C和C5b的能力，這損害了終端補體復合物C5b-9的生成。 

疾病

            The deposition of C3, that is, the attachment of C3b to microorganisms or host tissues is the hallmark of complement activation at inflammatory sites.  Many diseases exhibit histochemically identifiable C3b deposits as part of their pathology, or at least as markers of pathology (Law, S.K.A. and Reid, K.B.M. (1995); Ross, G.D. (1986)).  These diseases include ischemia/reperfusion events such as heart attacks and strokes and bacterial, viral, parasitic and fungal infections.  Antibody-mediated autoimmune diseases such as systemic lupus erythematosus, rheumatoid arthritis, and autoimmune hemolytic anemia are characterized by C3b deposition on tissues.   Even when the antibody response is not directed at the host complement can be 存款。  補體的主要功能是幫助巨噬細胞吞噬系統清除循環免疫復合物。  高水平的復合物可能壓倒該系統，導致補體和免疫復合物在組織和腎中沉積，導致腎小球腎炎，致密沉積疾病和關節炎。  增加或減少補體活性的C3變體與諸如年齡相關性黃斑變性的疾病有關。  C3沉積物還在疾病中表現出信號補體激活，例如陣發性夜間血紅蛋白尿，遺傳性溶血性尿毒癥綜合征，移植排斥和炎性皮膚病如血管性水腫。

注意事項/毒性/危險

            這種蛋白質的來源是人血清，因此必須使用適合處理任何血源性產品的預防措施，盡管來源通過認證測試顯示HBsAg，HTLV-I / II，STS陰性，HCV抗體，HIV-1和HIV-II。

            危險代碼：B            WGK德國 3

            MSDS可根據要求提供。

參考

Dodds，AW和Sim，RB編輯（1997年）補充。實用方法（ISBN 019963539）牛津 大學 按， 牛津。

Ghannam A等，（2008）人類C3缺陷與樹突 細胞分化，記憶B細胞和調節性T細胞損傷相關。J Immunol。1 ; 181（7）：5158-66。

Gros，P.，Milder，FJ，Janssen，BJ（2008 ）  由構象變化驅動的補體。Nat Rev Immunol。8：48-58。 

Lambris，JD（1988）C3 的多功能作用，補充的第三個組成部分。免疫 今日。9：387-93。 

Law，SKA和Reid，KBM（1995）Complement ^2nd Edition（ISBN ）牛津 大學 按， 牛津。

Morley，BJ和Walport，MJ（2000）The Complement Facts Book（ISBN ）Academic Press，倫敦。

Pangburn MK和Müller-Eberhard HJ（1980）C3中假定的硫酯鍵與活化旁路途徑的關系以及C3b與補體生物學靶點的結合。J Exp Med。152：1102至1114年。

Rawal N.和Pangburn MK（2003）形成補體經典途徑的高親和力C5轉化酶。  J Biol Chem。278：38476-83。

羅斯，GD（1986）補體系統的免疫生物學。（ISBN 0-12-5976402）學術出版社，  奧蘭多。

Singer，L等，（1994）補體C3缺陷：人，動物和實驗模型。Pathobiology 62：14-28。 

大頭釘BF， 哈里森RA，Janatova J，Thomas ML，Prahl JW。（1980） 人補體第三組分中存在內部硫酯鍵的證據。  Proc Natl Acad Sci USA 77：5764-8。

僅供研究使用。

不適用于人類或藥物使用。

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