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名稱：C3蛋白        C3 Protein         

目錄號：     A113

提供的大小：         250微克/瓶

濃度：          1.0 mg / mL（見實際濃度分析證書）           

形式：                         冷凍液體

活性：                     與正常人血清標準相比> 70％（見分析證書）。

純度：                        通過SDS-PAGE> 95％

緩沖液：                       10mM磷酸鈉，145mM NaCl，pH7.2

滅絕科夫。       阿_280 納米=  1.03以1.0毫克/毫升

分子量：   185,000Da（2鏈）

防腐劑：             無，0.22μm過濾

存儲：                     -70 ^Ò C或以下。  避免凍結/解凍（每次解凍> 10％的活性損失）。

資源：                       正常 人血清（通過認證測試顯示為陰性

對于 HBsAg，HTLV-I / II，STS以及針對HCV，HIV-1和HIV-II的抗體）。

預防措施：              使用正常的預防措施處理人體血液制品。

產地：                       制造在美國。

一般描述

天然人C3是含有兩個二硫鍵連接的鏈的天然糖基化（?2.7％）多肽。  C3對補體激活的所有三種途徑的激活至關重要（Law，SKA和Reid，KBM（1995））。  每個途徑的啟動產生與目標表面結合的蛋白水解酶復合物（C3轉化酶）。  這些酶切割C3中的肽鍵釋放過敏毒素 C3a并激活C3b。  在短時間內（?60μs），這種新生C3b能夠與目標表面上的羥基反應并共價偶聯。  碳水化合物是的目標，但蛋白質羥基和氨基也會發生反應。  調用C3b標記目標曲面的過程稱為調理作用。  新生C3b中的反應性位點是硫酯（Tack BJ等（1980）; Pangburn MK和Müller-Eberhard HJ（1980）），C3b通過共價酯鍵連接到靶上（如果形成酰胺鍵，則形成C3b與氨基連接）。  補體激活過程中激活的大多數C3不會附著在表面上，因為它的硫酯與水反應形成液相C3b，液相C3b由因子H和I迅速失活而形成iC3b。  表面結合的C3b在所有三種途徑中都是必需的，以有效激活C5和形成裂解靶細胞膜的C5b-9復合物。  表面結合的C3b及其分解產物iC3b和C3d被淋巴和吞噬細胞上的許多受體識別，所述淋巴和吞噬細胞使用C3b配體刺激抗原呈遞至適應性免疫系統的細胞。  終的結果是目標特異性B細胞和T細胞種群的擴大。

物理特性和結構

分子量：  185,000道爾頓，由兩個二硫鍵連接組成。  α鏈是110,000道爾頓（含有C3a和C3d結構域），β鏈是75,000道爾頓。  α和β鏈通過單個二硫鍵連接。C3   的等電位約為。5.9

在C3轉化酶切割C3后，從α鏈的N端釋放C3a（77個氨基酸片段，9083Da），并且C3b（176,000Da）共價連接至活化劑表面。  已經描述了C3和C3b的晶體衍生的結構（Gros，P。（2008）），并且這些顯示C3a-C3b肽鍵斷裂后在C3的C3b部分發生大的構象變化。 

            天然C3和C4在血漿中循環，分子內硫酯鍵連接C3d或C4d結構域中的甘氨酸和谷氨酰胺殘基。  這些硫酯鍵容易受到胺（例如氨，甲胺，羥胺和肼）的親核攻擊，所有這些都被用于使血清中的補體失活。 

            CAS號碼：  80295-41-6

MDL編號：  MFCD00130836      

功能

            C3對于有效補體活化和隨后將抗原遞呈至適應性免疫系統的細胞是*的（Lambris，JD（1988））。  在識別出目標補體被三種補體途徑中的一種激活后，酶（C3轉化酶）在靶表面上形成。  這些酶（C4b ，C2a 或C3b，Bb）在α鏈的精氨酸 77釋放過敏毒素C3a并將C3b沉積在靶表面上后切割C3 。  雖然有一個非常薄弱的??C3旁路系統，通過經典和凝集素途徑（C4b ，C2a 可以以C3b，C4b，C2a的大約1/2000的比率以約1/2000的比率激活C5而不具有C3b），C3b對于有效的C5激活是必需的（Rawal N.和Pangburn MK（2003））。

            純化的C3對于凍融非常敏感，在每個冷凍/解凍循環中都會損失5-10％的活性。  這也是中間溫度如-20敏感^ö C.   的時間越長其保持在中間溫度越活性喪失。 在-20幾個小時^Ø C能*滅活它，即使它仍然*凍結。

測定

            補充激活需要C3。  因此，C3功能的典型測定使用缺乏C3的系統中的細胞裂解終點，除了來自被測定的來源。  有三種基本測定。  1）抗體致敏的綿羊紅細胞（EA）可用于使用貧C3的人血清的CH50型分析。  該測定的靈敏度約為50ng C3。  2）EA和純化組分C1，C4和C2可用于制備利用C3進行有效C5激活和裂解的EAC142細胞（Dodds，AW和Sim，RB（1997））。   該測定的靈敏度約為5ng C3。  3）可以使用替代性途徑測定法，其在5mM MgEGTA存在下使用兔紅細胞和貧C3人血清。  該測定的靈敏度約為200ng C3。

體內

            血清濃度為1.0至1.5mg / mL，平均1.2mg / mL，這使得C3成為血液中豐富的補體蛋白。  它代表約。血液中總蛋白的2.5％，不包括白蛋白和免疫球蛋白，是血漿中蛋白質的?8％。  合成的主要部位是肝，但是C3也可以在巨噬細胞，嗜中性粒細胞，星形膠質細胞以及身體許多組織中的內皮和上皮細胞中產生。

規則

            C3的生物合成在IL-1，IL-6，TNF-α和LPS合成C3的大多數細胞中上調。  嗜中性粒細胞被  IL-1和IFN-γ 下調

遺傳學

            人類染色體定位19p13.3-p13.2。   小鼠染色體定位染色體17和大鼠染色體9.  登錄號K02765（人）和K02782（小鼠）。  人類基因組結構：該基因跨越41kb和41個外顯子

不足之處

             完整的人C3缺陷很少見，但已發現一些病例。重要的是，患有這種疾病的成年人雖然因免疫力受損而存在高風險，但未必是致命的。  一個充分表征的2歲兒童缺陷的病例表明，該缺陷與復發性化膿性感染，樹突細胞分化受損，獲得B細胞記憶能力受損和調節性T細胞發育不足有關。  疫苗接種僅產生小的短期抗體應答（Ghannam A等，（2008））。  其他人類病例和許多動物實驗模型支持這些結論（Singer，L等人，（1994））。  這些免疫系統缺陷與C3缺陷的關聯強烈支持C3在先天性和適應性免疫應答中的主要作用。

            C3的缺乏還導致不能調理細菌，導致吞噬作用降低，不能釋放C3a并且嚴重降低產生C和C5b的能力，這損害了終端補體復合物C5b-9的生成。 

疾病

            C3的沉積，即C3b與微生物或宿主組織的附著是炎癥部位補體激活的標志。  許多疾病表現出組織化學可 識別的C3b沉積物作為其病理學的一部分，或者至少作為病理學標志物（Law，SKA和Reid，KBM（1995）; Ross，GD（1986））。  這些疾病包括缺血/再灌注事件，例如心臟病發作和中風以及細菌，病毒，寄生蟲和真菌感染。  抗體介導的自身免疫性疾病如系統性紅斑狼瘡，類風濕性關節炎和自身免疫性溶血性貧血的特征在于C3b在組織上的沉積。  即使抗體反應未在主機補執導可以depositied。  補體的主要功能是幫助巨噬細胞吞噬系統清除循環免疫復合物。  高水平的復合物可能壓倒該系統，導致補體和免疫復合物在組織和腎中沉積，導致腎小球腎炎，致密沉積疾病和關節炎。  增加或減少補體活性的C3變體與諸如年齡相關性黃斑變性的疾病有關。  C3沉積物還在疾病中表現出信號補體激活，例如陣發性夜間血紅蛋白尿，遺傳性溶血性尿毒癥綜合征，移植排斥反應和炎癥性皮膚病如血管性水腫。

注意事項/毒性/危險

            這種蛋白質的來源是人血清，因此必須使用適合處理任何血源性產品的預防措施，盡管來源通過認證測試顯示HBsAg，HTLV-I / II，STS陰性，HCV抗體，HIV-1和HIV-II。

            危險代碼：B           WGK德國 3

            MSDS可根據要求提供。

參考

Dodds，AW和Sim，RB編輯（1997年）補充。實用方法（ISBN 019963539）牛津 大學 按， 牛津。

Ghannam A等，（2008）人類C3缺陷與樹突細胞分化，記憶B細胞和調節性T細胞損傷相關。J Immunol。1 ; 181（7）：5158-66。

Gros，P.，Milder，FJ，Janssen，BJ（2008）由構象變化驅動的補體。  Nat Rev Immunol。8：48-58。

Lambris，JD（1988）C3 的多功能作用，補充的第三個組成部分。免疫 今日。9：387-93。 

Law，SKA和Reid，KBM（1995）Complement ^2nd Edition（ISBN ）牛津 大學 按， 牛津。

Morley，BJ和Walport，MJ（2000）The Complement Facts Book（ISBN ）Academic Press，倫敦。

Pangburn MK和Müller-Eberhard HJ（1980）C3中假定的硫酯鍵與活化旁路途徑的關系以及C3b與補體生物學靶點的結合。J Exp Med。152：1102至1114年。

Rawal N.和Pangburn MK（2003）形成補體經典途徑的高親和力C5轉化酶。  J Biol Chem。278：38476-83。

羅斯，GD（1986）補體系統的免疫生物學。（ISBN 0-12-5976402）學術出版社，  奧蘭多。

Singer，L等，（1994）補體C3缺陷：人，動物和實驗模型。  Pathobiology 62：14-28。

大頭釘BF， 哈里森RA，Janatova J，Thomas ML，Prahl JW。（1980） 人補體第三組分中存在內部硫酯鍵的證據。  Proc Natl Acad Sci U S A.77：5764-8。

僅供研究使用。

不適用于人類或藥物使用。

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